第599章 这不是我想要的(第3页)

 闻言，黄奇启动了单分子荧光共振能量转移（smfret）系统，纳米级的探针已经精确标记在nbhsp90蛋白的关键位点上。这算得上目前国际领先的技术，能够实时观测蛋白质构象变化。 

 &34;温度波动设定为±03c，周期30分钟。&34;沈明秋输入参数，这是根据之前的数据分析得出的最佳条件。 

 实验开始的第一个小时，smfret信号显示蛋白质构象保持稳定。 

 黄奇连忙调出计算机模型软件，模拟结果进行对比：&34;理论预测在第二个波动周期会出现构象转变。&34; 

 突然，监测屏上的fret效率值开始剧烈波动。沈明秋立即调出冷冻电镜的实时图像：&34;快看！nbhsp90的c端结构域出现了新的螺旋结构！&34; 

 彭庆华的声音终于出现一丝波动：&34;放大那个区域，看看螺旋结构的细节。&34; 

 在百万倍放大下，他们清晰地看到nbhsp90的c端形成了一个前所未有的α-螺旋结构。 

 而这个结构正好位于蛋白质与病毒外壳蛋白的结合位点附近。 

 &34;进行分子动力学模拟。&34;彭庆华指示道，&34;看看这个新构象的稳定性。&34; 

 黄奇已经调出了模拟程序：&34;计算显示，这种螺旋结构在常温下是不稳定的，但在周期性温度波动中却能保持稳定。这解释了为什么之前的实验总是得到矛盾的结果。&34; 

 沈明秋快速记录着数据：&34;更令人兴奋的是，这种新构象与病毒外壳蛋白的亲和力提高了近十倍！&34; 

 &34;进行抗病毒活性检测。&34;彭庆华的声音依然冷静，但熟悉他的人都能听出其中的期待。 

 三个小时后，结果出来了。 

 沈明秋激动得声音都在发抖：&34;病毒复制效率降低了90！这种构象重排确实显著增强了抗病毒活性！&34; 

 此时，彭庆华终于露出了笑容：&34;很好，这个发现不仅解释了之前的异常数据。” 

 “更说明了这个情况在所有植物细胞都不同程度地存在。&34; 

 “我马上和陆主任说明情况！”